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<title>CREB-1</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">CREB-1</span></h1>
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<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">CREB-1
</th></tr>
<tr style="text-align:center;">
<td colspan="3"><span typeof="mw:File"></span>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Bändermodell des Dimer an DNA nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a>&nbsp;<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1DH3">1DH3</a>
</td></tr>






<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins
</th></tr>
<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">341 Aminosäuren
</td></tr>


<tr>
<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">Mg<sup>2+</sup>
</td></tr>




<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner
</th></tr>
<tr>
<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Name</a>
</td>
<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=2345">CREB1</a></i>
</td></tr>
<tr>
<td>Externe IDs
</td>
<td colspan="2" class="">
<ul><li><a href="Online_Mendelian_Inheritance_in_Man" title="Online Mendelian Inheritance in Man">OMIM</a>:&nbsp;<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/omim/123810">123810</a></li>
<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P16220">P16220</a></li></ul>
</td></tr>







<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen
</th></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P16220">Hovergen</a>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltiere</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</td></tr>


</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</p><p><b>CREB</b> (genauer: <b>CREB-1</b>) steht für <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a></span> <span lang="en-Latn" style="font-style:italic"><i>cAMP response element-binding protein</i></span>. Es ist ein gut untersuchter <a href="Transkriptionsfaktor" title="Transkriptionsfaktor">Transkriptionsfaktor</a>.
</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Rolle_in_der_Zelle">Rolle in der Zelle</h2></div>
<p>CREB besitzt eine sogenannte <a href="BZIP-Dom%C3%A4ne" title="BZIP-Domäne">bZIP-Domäne</a>, mit welcher er ein <a href="Homodimer" class="mw-redirect" title="Homodimer">Homodimer</a> bildet, das heißt, er bindet an sich selbst und formt so eine Gabelstruktur. Diese kann spezifisch an das <i>cAMP <a href="Response_Element" title="Response Element">Response Element</a></i>-Sequenz (CRE) binden; dies sind spezifische <a href="Nukleotid" class="mw-redirect" title="Nukleotid">Nukleotid</a>-Sequenzen im <a href="Promotor_(Genetik)" title="Promotor (Genetik)">Promotor</a> von bestimmten <a href="Gen" title="Gen">Genen</a>. Die Bindung bewirkt eine verstärkte <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> dieses Gens. Das Dimer entsteht jedoch erst nach <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierung</a> von CREB durch eine <a href="Proteinkinase" class="mw-redirect" title="Proteinkinase">Proteinkinase</a>. CREB bildet somit einen Endpunkt einer <a href="Signaltransduktionskaskade" class="mw-redirect" title="Signaltransduktionskaskade">Signaltransduktionskaskade</a>, das heißt, eine <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> kann durch ein Signal von außen angeregt werden, individuelle Gene zu aktivieren. Als erster Weg zur Aktivierung von CREB wurde hierbei die Signaltransduktion über <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">cAMP</a> und <a href="Proteinkinase_A" title="Proteinkinase A">Proteinkinase A</a> unter anderem durch den Nobelpreisträger <a href="Eric_Kandel" title="Eric Kandel">Eric Kandel</a> beschrieben, welcher für CREB namensgebend war. Inzwischen sind weitere Signaltransduktionskaskaden bekannt, welche ebenfalls CREB phosphorylieren, beispielsweise <a href="Extracellular-signal_Regulated_Kinase" class="mw-redirect" title="Extracellular-signal Regulated Kinase">Extracellular-signal Regulated Kinase</a> (ERK).
</p><p>Die Aktivierung von Genen über CREB ist in der Tierwelt gut konserviert und kommt auch beim Menschen vor. Sehr viele <a href="GPCR" class="mw-redirect" title="GPCR">G-Protein-gekoppelte Rezeptoren</a> reagieren über CREB, beispielsweise der <a href="Glucagon" title="Glucagon">Glucagon</a>-Rezeptor, welcher die <a href="Gluconeogenese" title="Gluconeogenese">Gluconeogenese</a> steuert. CREB beeinflusst auch die Bildung der <a href="Langzeitged%C3%A4chtnis" class="mw-redirect" title="Langzeitgedächtnis">Langzeiterinnerung</a> in <a href="Nervenzelle" title="Nervenzelle">Nervenzellen</a>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="CREB_und_Innere_Uhr">CREB und Innere Uhr</h2></div>
<p>CREB hat bei einigen <a href="Wirbeltier" class="mw-redirect" title="Wirbeltier">Wirbeltieren</a> Einfluss auf den <a href="Circadiane_Rhythmik" title="Circadiane Rhythmik">Tagesrhythmus</a> der <a href="Innere_Uhr" class="mw-redirect" title="Innere Uhr">inneren Uhr</a>.
Mittels CREB kann eine Neusynchronisation über Lichtpulse erfolgen. Lichtreize werden über das Auge aufgenommen und über den Tractus retinohypothalamicus zu Neuronen in den <a href="Nucleus_suprachiasmaticus" title="Nucleus suprachiasmaticus">Nucleus suprachiasmaticus</a> geleitet. Die <a href="Aktionspotential" title="Aktionspotential">Aktionspotentiale</a> werden dort final über den <a href="Neurotransmitter" title="Neurotransmitter">Neurotransmitter</a> <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutamat</a> oder PACAP in neurochemische Signale transformiert und öffnen in den Zellen des Nucleus suprachiasmaticus <a href="Calciumkanal" title="Calciumkanal">Calcium-Kanäle</a>. Der Calcium-Influx aktiviert bestimmte Kinasen, welche CREB phosphorylieren. CREB bindet an die CRE-Box von period1, einem essentiellen Bestandteil des Oszillators und kann durch die neu dazu gewonnenen Phosphatgruppen mit Co-Aktivatoren interagieren. Dies führt zu einer Verstärkung der per1-Expression. Phasenverschiebungen und ergo Neusynchronisation können daraus resultieren.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>A. Barco, C. H. Bailey, E. R. Kandel: <i>Common molecular mechanisms in explicit and implicit memory.</i> In: <i>Journal of Neurochemistry.</i> 97, 2006, S. 1520–1533.</li>
<li>M. R. Montminy, G. A. Gonzalez, K. K. Yamamoto: <i>Regulation of cAMP-inducible genes by CREB.</i> In: <i>Trends Neurosci.</i> 13(5), 1990, S. 184–188. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1693237?dopt=Abstract">PMID 1693237</a>.</li>
<li>D. D. Ginty, J. M. Kornhauser, M. A. Thompson, H. Bading, K. E. Mayo, J. S. Takahashi, M. E. Greenberg: <i>Regulation of CREB phosphorylation in the suprachiasmatic nucleus by light and a circadian clock.</i> In: <i>Science.</i> 260(5105), 9. Apr 1993, S. 238–241.</li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>
<ul><li><a href="CREB-Binding-Protein" title="CREB-Binding-Protein">CREB-Binding-Protein</a></li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>
<ul><li>Nasi/Annibali/reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-199920">CREB phosphorylation</a></i></li>
<li>Nasi/Annibali/reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-199298">AKT phosphorylates CREB</a></i></li>
<li>Le Novere/Jassal/reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-111931">PKA-mediated phosphorylation of CREB</a></i></li>
<li>Le Novere/Jassal/reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-111932">CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB</a></i></li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&amp;p1=P16220">Homologe bei OMA</a></span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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